ZASTOSOWANIE METOD ANALITYCZNYCH W OZNACZANIU AKTYWNOŚCI DEHYDROGENAZY INOZYNOMONOFOSFORANOWEJ (IMPDH) PODCZAS TERAPII IMMUNOSUPRESYJNEJ

Arkadiusz Kocur; Dorota Marszałek; Tomasz Pawiński

doi:10.56782/pps.13

Data publikacji : 2020-08-07

Tom 18 Nr 5 (2020)

ZASTOSOWANIE METOD ANALITYCZNYCH W OZNACZANIU AKTYWNOŚCI DEHYDROGENAZY INOZYNOMONOFOSFORANOWEJ (IMPDH) PODCZAS TERAPII IMMUNOSUPRESYJNEJ

Arkadiusz Kocur

Dorota Marszałek

Tomasz Pawiński

DOI: https://doi.org/10.56782/pps.13

Abstrakt

Dehydrogenaza inozynomonofosforanowa (IMPDH) pełni kluczową rolę w syntezie i metabolizmie nukleotydów purynowych w szlaku de novo, szczególnie w komórkach limfocytów typu B i T. Wyróżniamy dwie izoformy tego enzymu (IMPDH I i IMPDH II) kodowane przez różne geny, zlokalizowane na dwóch różnych chromosomach, przy czym druga izoforma dominuje w szybko proliferujących komórkach limfocytarnych. Z tego powodu kliniczne znaczenie tego enzymu jest istotne zarówno w terapii immunosupresyjnej, jak i przeciwnowotworowej. Szeroko stosowane w poprzeszczepieniowych schematach lekowych preparaty zawierające w swoim składzie mykofenolany (ester morfolinoetylowy oraz sól sodową kwasu mykofenolowego) są silnymi, niekompetycyjnymi i odwracalnymi inhibitorami IMPDH. Zauważono, że terapia tego typu preparatami wymaga monitorowania ich stężenia we krwi ze względu na wąski przedział terapeutycznych stężeń ich aktywnego metabolitu — kwasu mykofenolowego. Przedmiotem poniższego przeglądu literaturowego są metody oznaczania aktywności IMPDH, której to poziomy posiadają korelację z wartościami stężenia kwasu mykofenolowego w osoczu krwi w ramach modelu PK/PD (farmakokinetyczno-farmakodynamicznego). W pracy dokonano porównania metod opracowanych w okresie ostatnich 25 lat pod kątem ich użyteczności oraz szybkości wykonania oznaczenia w laboratorium diagnostycznym. Szczególną uwagę poświęcono metodom wykorzystującym analizę chromatograficzną, ze względu na jej specyficzność i uznanie jej za ,”złoty standard” w pomiarze aktywności omawianego biomarkera.

Słowa kluczowe:

IMPDH, chromatografia HPLC, terapia immunosupresyjna, kwas mykofenolowy, model PK/PD

Inne teksty tego samego autora

Aleksandra Mikulska, Arkadiusz Kocur, Farmakoterapia wysokimi dawkami metotreksatu (HDMTX) w onkologii – jak należy prowadzić chemioterapię w oparciu o terapeutyczne monitorowanie stężeniem leku? , Prospects in Pharmaceutical Sciences: Tom 21 Nr 4 (2023)
Bartłomiej Kot, Mateusz Moczulski, Agnieszka Czajkowska, Arkadiusz Kocur, Farmakoterapia bezdechu u wcześniaczej subpopulacji neonatologicznej– możliwości terapeutyczne, implikacje farmakokinetyczne i wskazania do terapeutycznego monitorowania stężeniem leku we krwi , Prospects in Pharmaceutical Sciences: Tom 22 Nr 2 (2024)

Podobne artykuły

Olga Ciepiela, Patrycja Dąbrowska, Helena Donica, A. Goliszek, Ireneusz P. Grudziński, J. Jedlińska, Maciej Korpysz, Paweł Kozłowski, Natalia Krześniak, Kamila Marciniec, D. Mika, K. Ołownia, Aleksandra Ozygała, Monika Paskudzka, J. Rachuna, Klaudia Radoszkiewicz, K. Rozmianiec, Mariusz Rozwandowicz, Anna Sarnowska, D. Sitarz, K. Szafraniec, Magdalena Szymańska, Monika Szymoniak, Marcin Śmiarowski, WARSZAWSKA JESIEŃ DIAGNOSTYCZNA , Prospects in Pharmaceutical Sciences: Tom 21 Nr S1 (2023): Konferencja naukowo-szkoleniowa Warszawska Jesień Diagnostyczna 28.09.-29.09.2023
Karolina Księżarczyk, Bartłomiej Sankowski, WYBRANE ASPEKTY ŻYWIENIA POZAJELITOWEGO , Prospects in Pharmaceutical Sciences: Tom 15 Nr 4 (2017)
Agata Pisula, Agnieszka Sienicka, Agnieszka Dobrowolska-Redo, Joanna Kacperczyk-Bartnik, Ewa Romejko-Wolniewicz, INHIBITORY PARP W TERAPII RAKA JAJNIKA , Prospects in Pharmaceutical Sciences: Tom 22 Nr 2 (2024)
Piotr Luliński, Dorota Maciejewska, SYNTEZA POLIMERÓW IMPRINTOWANYCH DOPAMINĄ I TEORETYCZNA ANALIZA ODDZIAŁYWAŃ MIĘDZYCZĄSTECZKOWYCH W KOMPLEKSIE PREPOLIMERYZACYJNYM , Prospects in Pharmaceutical Sciences: Tom 6 Nr 1 (2008)
Kinga Byk, Filip Charuk, Ewa Olędzka, Marcin Sobczak, Monika Zielińska-Pisklak, ZASTOSOWANIA KLINICZNE PAKLITAKSELU W TERAPII NOWOTWORÓW , Prospects in Pharmaceutical Sciences: Tom 19 Nr 2 (2021)

<< < 2 3 4 5 6 7

Możesz również Rozpocznij zaawansowane wyszukiwanie podobieństw dla tego artykułu.

Szczegóły

Bibliografia

Statystyki

Autorzy

Pobierz pliki

PDF

Zasady cytowania

Kocur, A., Marszałek, D., & Pawiński, T. (2020). ZASTOSOWANIE METOD ANALITYCZNYCH W OZNACZANIU AKTYWNOŚCI DEHYDROGENAZY INOZYNOMONOFOSFORANOWEJ (IMPDH) PODCZAS TERAPII IMMUNOSUPRESYJNEJ. Prospects in Pharmaceutical Sciences, 18(5), 40–49. https://doi.org/10.56782/pps.13

Wskaźniki altmetryczne

Cited by / Share

Licencja

Utwór dostępny jest na licencji Creative Commons Uznanie autorstwa 4.0 Międzynarodowe.

Bibliografia

Sollinger H.W.: Mycophenolate mofetil for the prevention of acute rejection in primary cadaveric renal allograft recipients- U.S. Renal Transplant Mycophenolate Mofetil Study Group, Transplantation, 1995, 60(3): 225-232. DOI: https://doi.org/10.1097/00007890-199508000-00003

Allison A. C., Elsie M.E.: Mycophenolate mofetil and its mechanisms of action, Immunopharmacology, 2000, 47.2-3: 85-118. DOI: https://doi.org/10.1016/S0162-3109(00)00188-0

Hedstrom L.: IMP dehydrogenase: structure, mechanism, and inhibition, Chemical Reviews, 2009, 109(7): 2903-28. DOI: https://doi.org/10.1021/cr900021w

Jain J., Almquist S. J., Ford P. J., Shlyakhter D., Wang Y., Nimmesgern E., Germann U.: Regulation of inosine monophosphate dehydrogenase type I and type II isoforms in human

lymphocytes. Biochemical Pharmacology, 2004, 67(4): 767-776. DOI: https://doi.org/10.1016/j.bcp.2003.09.043

Sombogaard F., Peeters A. M., Baan C. C., Mathot R. A., Quaedackers M. E., Vulto A. G., Weimar W., van Gelder T.: Inosine monophosphate dehydrogenase messenger RNA expression is correlated to clinical outcomes in mycophenolate mofetil-treated kidney transplant patients, whereas inosine monophosphate dehydrogenase activity is not, Therapeutic Drug Monitoring, 2009, 31(5): 549–556.

Budde K., Glander P., Bauer S., Braun K., Waiser J., Fritsche L., Neumayer, H. H.: Pharmacodynamic monitoring of mycophenolate mofetil. Clinical Chemistry and Medicine Laboratory, 2000, 38(11): 1213-1216. DOI: https://doi.org/10.1515/CCLM.2000.191

Carr S. F., Papp E., Wu J. C., Natsumeda, Y.: Characterization of human type I and type II IMP dehydrogenases, Journal of Biological Chemistry, 1993, 268(36): 27286-27290. DOI: https://doi.org/10.1016/S0021-9258(19)74247-1

Oellerich M., Barten M. J., Armstrong V. W.: Biomarkers- The Link Between Therapeutic Drug Monitoring and Pharmacodynamics, Therapeutic Drug Monitoring, 2006, 28:35-38. DOI: https://doi.org/10.1097/01.ftd.0000194503.85763.f5

Kellum J. A., Lameire N., Aspelin P., Barsoum R. S., Burdmann E. A., Goldstein S. L., Herzog C. A., Joannidis M., Kribben A., Levey A. S., MacLeod A. M., Mehta R. L., Murray P. T., Naicker S., Opal S. M., Schaefer F., Schetz M., Uchino S.: Kidney disease: Improving global outcomes (KDIGO) acute kidney injury work group. KDIGO clinical practice guideline for acute kidney injury, Kidney International Supplements, 2012, 2(1): 1-138.

Raggi M. C., Siebert S. B., Steimer W.: Customized Mycophenolate dosing based on measuring inosine-monophosphate dehydrogenase activity significantly improves patients’ outcomes after renal transplantation, Transplantation, 2010, 90: 1536-1541. DOI: https://doi.org/10.1097/TP.0b013e3182000027

Magasanik B., Moyed H. S., Gehring L. B.: B.: Enzymes essential for the biosynthesis of nucleic acid guanine- inosine 5'-phosphate dehydrogenase of Aerobacter aerogenes, Journal of Biological Chemistry, 1957, 226(1): 339-350. DOI: https://doi.org/10.1016/S0021-9258(18)64835-5

Proffitt R. T., Pathak V. K., Villacorte D. G., Presant, C. A.: Sensitive radiochemical assay for inosine 5′-monophosphate dehydrogenase and determination of activity in murine tumor and tissue extracts, Cancer Research, 1983, 43(4): 1620-1623.

Ikegami T., Natsumeda Y., Weber G.: Direct assay method for inosine 5′-monophosphate dehydrogenase activity, Analytical biochemistry, 1985, 150(1): 155-160. DOI: https://doi.org/10.1016/0003-2697(85)90454-3

Balzarini J., De Clercq E.: Assay method for monitoring the inhibitory effects of antimetabolites on the activity of inosinate dehydrogenase in intact human CEM lymphocytes, Biochemical Journal, 1992, 287(3): 785-790. DOI: https://doi.org/10.1042/bj2870785

Shimura K., Okada M., Shiraki H., Nakagawa H.: IMP dehydrogenaseStudies on regulatory properties of crude tissue extracts based on an improved assay method, The Journal of Biochemistry, 1983, 94(5:): 1595-1603.

Montero C., Duley J. A., Fairbanks L. D., McBride M. B., Micheli V., Cant A. J., Morgan G.: Demonstration of induction of erythrocyte inosine monophosphate dehydrogenase activity in Ribavirin-treated patients using a high-performance liquid chromatography linked method, Clinica Chimica Acta, 1995, 238(2): 169-178. DOI: https://doi.org/10.1016/0009-8981(95)06088-U

Vethe N. T., Bremer S., Rootwelt H., Bergan S.: Pharmacodynamics of mycophenolic acid in CD4+ cells: a single-dose study of IMPDH and purine nucleotide responses in healthy individuals. Therapeutic Drug Monitoring, 2008, 30(6): 647-655. DOI: https://doi.org/10.1097/FTD.0b013e31818955c3

Vethe N. T., Ali A. M., Reine P. A., Andersen A. M., Bremer S., Line P. D., Bergan S.: Simultaneous quantification of IMPDH activity and purine bases in lymphocytes using LC-MS/MS: assessment of biomarker responses to mycophenolic acid. Therapeutic Drug Monitoring, 2014, 36(1): 108-118. DOI: https://doi.org/10.1097/FTD.0b013e3182a13900

Albrecht W., Storck M., Pfetsch E., Martin W., Abendroth D.: Development and application of a high-performance liquid chromatography-based assay for determination of the activity of inosine 5´-monophosphate dehydrogenase in whole blood and isolated mononuclear cells. Therapeutic Drug Monitoring, 2002, 22(3): 283-294. DOI: https://doi.org/10.1097/00007691-200006000-00009

Griesmacher A., Weigel G., Seebacher G., Müller, M. M.: IMPdehydrogenase inhibition in human lymphocytes and lymphoblasts by mycophenolic acid and mycophenolic acid glucuronide. Clinical Chemistry, 1997, 43(12): 2312-2317. DOI: https://doi.org/10.1093/clinchem/43.12.2312

Glander P., Braun K. P., Hambach P., Bauer S., Mai I., Roots I., Budde K.: Non-radioactive determination of inosine 5′-monophosphate dehydrogenase (IMPDH) in peripheral mononuclear cells. Clinical Biochemistry, 2001, 34(7): 543-549. DOI: https://doi.org/10.1016/S0009-9120(01)00267-3

Glander P., Sombogaard F., Budde K., van Gelder T., Hambach P., Liefeldt L., Mathot R. A.: Improved assay for the nonradioactive determination of inosine 5'-monophosphate dehydrogenase activity in peripheral blood mononuclear cells. Therapeutic Drug Monitoring, 2009, 31(3): 351-359. DOI: https://doi.org/10.1097/FTD.0b013e31819c3f3d

Daxecker H., Raab M., Müller M. M.: Influence of mycophenolic acid on inosine 5′-monophosphate dehydrogenase activity in human peripheral blood mononuclear cells. Clinica Chimica Acta, 2002, 318(1-2): 71-77. DOI: https://doi.org/10.1016/S0009-8981(01)00801-4

Laverdiere I., Caron P., Couture F., Guillemette C., Lévesque E.: Liquid chromatography–coupled tandem mass spectrometry-based assay to evaluate inosine-5′-monophosphate dehydrogenase activity in peripheral blood mononuclear cells from stem cell transplant recipients. Analytical Chemistry, 2012, 84(1): 216-223. DOI: https://doi.org/10.1021/ac202404y

Beringer A., Citterio-Quentin A., Otero R. O., Gustin C., Clarke R., Salvi J. P., Boulieu R.: Determination of inosine 5′-monophosphate dehydrogenase activity in red blood cells of thiopurine-treated patients using HPLC. Journal of Chromatography B, 2017, 1044: 194-199. DOI: https://doi.org/10.1016/j.jchromb.2017.01.006

Kawanishi M., Yano I., Yoshimura K., Yamamoto T., Hashi S., Masuda S., Matsubara, K.: Sensitive and validated LC-MS/MS methods to evaluate mycophenolic acid pharmacokinetics and

pharmacodynamics in hematopoietic stem cell transplant patients. Biomedical Chromatography, 2015, 29(9): 1309-1316. DOI: https://doi.org/10.1002/bmc.3423

Liu F., Xu L., Sheng C., Qiu X., Zhang M., Jiao, Z.: Optimization and application of an HPLC method for quantification of inosine-5′-monophosphate dehydrogenase activity as a

pharmacodynamic biomarker of mycophenolic acid in Chinese renal transplant patients. Clinica Chimica Acta, 2018, 485: 333-339. DOI: https://doi.org/10.1016/j.cca.2018.06.042

Weißbarth G., Wiesen M. H., Fietz C., Streichert T., Ehren R., Weber L. T., Müller C.: Pharmacodynamic monitoring of Mycophenolic acid therapy: improved liquid chromatography-tandem mass spectrometry method for measuring inosin-5'-monophosphate dehydrogenase activity. Therapeutic Drug Monitoring, 2020, 42(2): 282-288. DOI: https://doi.org/10.1097/FTD.0000000000000688

Spector, T.: Refinement of the Coomassie blue method of protein quantitation: a simple and linear spectrophotometric assay for ≤ 0.5 to 50 μg of protein. Analytical Biochemistry, 1978, 86(1): 42-146. DOI: https://doi.org/10.1016/0003-2697(78)90327-5

Sombogaard F., Peeters A. M., Baan C. C., Mathot R. A., Quaedackers M. E., Vulto A. G., van Gelder T.: Inosine monophosphate dehydrogenase messenger RNA expression is correlated to clinical outcomes in mycophenolate mofetil-treated kidney transplant patients, whereas inosine monophosphate dehydrogenase activity is not. Therapeutic Drug Monitoring, 2009, 31(5:): 549-556. DOI: https://doi.org/10.1097/FTD.0b013e3181b7a9d0

Brunet M., Shipkova M., van Gelder T., Wieland E., Sommerer C., Budde K., Haufroid V., Christians U., López-Hoyos M., Barten M., Bergan S., Picard N., Millán L., Marquet P., Hesselink D., Noceti O., Pawinski T., Wallemacq P., Oellerich, M.: Barcelona Consensus on Biomarker-Based Immunosuppressive Drugs Management in Solid Organ Transplantation, Therapeutic Drug Monitoring, 2016, 38(2): 1-20. DOI: https://doi.org/10.1097/FTD.0000000000000287

Arkadiusz Kocur

arkadiusz.kocur@wum.edu.pl

Afiliacja:

Zakład Chemii Leków, Wydział Farmaceutyczny, Warszawski Uniwersytet Medyczny, ul. Banacha 1, 02-097 Warszawa Poland

Dorota Marszałek

Afiliacja:

Zakład Chemii Leków, Wydział Farmaceutyczny, Warszawski Uniwersytet Medyczny, ul. Banacha 1, 02-097 Warszawa Poland

Tomasz Pawiński

Afiliacja:

Zakład Chemii Leków, Wydział Farmaceutyczny, Warszawski Uniwersytet Medyczny, ul. Banacha 1, 02-097 Warszawa Poland